Materiał źródłowy do zadania
Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi. Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu, a następnie – działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i – w konsekwencji – zrywa mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa występujące w białku wiązania wodorowe.
Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia – rybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.
Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami oznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe w niezdenaturowanym białku.
Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.
Rozstrzygnij, czy mostki disiarczkowe widoczne na schemacie stabilizują strukturę trzeciorzędową, czy – strukturę czwartorzędową rybonukleazy. Odpowiedź uzasadnij.
Wcześniej zapisana notatka
Podpowiedź
Opracowanie redakcyjne
Podpowiedź 1
Odczytaj ze wstępu liczbę łańcuchów polipeptydowych rybonukleazy.
Podpowiedź 2
Rozróżnij połączenie fragmentów jednego łańcucha i połączenie odrębnych podjednostek.
Podpowiedź 3
Nazwij poziom struktury i odnieś go do mostków wewnątrz pojedynczego łańcucha.
Odpowiedź
Odpowiedź przykładowa / klucz CKE
Trzeciorzędową
• Rybonukleaza ma jeden łańcuch.
• Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, więc nie ma struktury czwartorzędowej.
• Mostki tworzą się pomiędzy aminokwasami budującymi ten sam łańcuch polipeptydowy.
• Struktura czwartorzędowa dotyczy oddziaływań między odrębnymi podjednostkami – a rybonukleaza jest białkiem monomerycznym, w którym te mostki powstają między dwiema resztami cysteiny tego samego łańcucha polipeptydowego.
Zasady oceniania
1 pkt – za rozstrzygnięcie, że mostki disiarczkowe stabilizują III-rzędową strukturę rybonukleazy, wraz z poprawnym uzasadnieniem, odwołującym się do powstawania ich w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego tego białka. 0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.
Wyjaśnienie
Opracowanie redakcyjne
Mostki stabilizują strukturę trzeciorzędową: łączą reszty cysteiny w obrębie jednego łańcucha rybonukleazy. Struktura czwartorzędowa dotyczy organizacji kilku łańcuchów w kompleks, a ten enzym jest opisany jako jednołańcuchowy. Sam fakt obecności wiązania disiarczkowego nie rozstrzyga poziomu struktury bez informacji, co ono łączy.
Sprawdź kompletność rozwiązania
1 pkt – za rozstrzygnięcie, że mostki disiarczkowe stabilizują III-rzędową strukturę rybonukleazy, wraz z poprawnym uzasadnieniem, odwołującym się do powstawania ich w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego tego białka. 0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.
Wymagania podstawy programowej
Rozstrzygnięcie
W podstawie programowej
Mostki disiarczkowe w strukturze trzeciorzędowej. Zakres części: Rozstrzygnięcie.
- PR:I.2.2 — przedstawia budowę białek (uwzględniając wiązania peptydowe); rozróżnia białka proste i złożone; opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek; przedstawia wpływ czynników fizycznych i chemicznych na białko (zjawisko koagulacji i denaturacji); określa biologiczne znaczenie białek (albuminy, globuliny, histony, kolagen, keratyna, hemoglobina, mioglobina); przeprowadza obserwacje wpływu wybranych czynników fizycznych i chemicznych na białko;
Uzasadnienie
W podstawie programowej
Mostki disiarczkowe w strukturze trzeciorzędowej. Zakres części: Uzasadnienie.
- PR:I.2.2 — przedstawia budowę białek (uwzględniając wiązania peptydowe); rozróżnia białka proste i złożone; opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek; przedstawia wpływ czynników fizycznych i chemicznych na białko (zjawisko koagulacji i denaturacji); określa biologiczne znaczenie białek (albuminy, globuliny, histony, kolagen, keratyna, hemoglobina, mioglobina); przeprowadza obserwacje wpływu wybranych czynników fizycznych i chemicznych na białko;
Przypisanie redakcyjne do podstawy BIO-PP2024.
Informacje i źródła zadania
ID zadania: BIO-2025-MAJ-F2015-Z1-2
Organizator: CKE
Działy: Chemizm życia
Organizmy: zwierzęta
Zagadnienia: Składniki organiczne