Materiał źródłowy do zadania
Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi. Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu, a następnie – działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i – w konsekwencji – zrywa mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa występujące w białku wiązania wodorowe.
Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia – rybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.
Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami oznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe w niezdenaturowanym białku.
Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.
Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące przedstawionego doświadczenia są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.
| 1. | Do opisanej powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy dochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej. | |
| 2. | Denaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja przywraca jej aktywność katalityczną. |
Wcześniej zapisana notatka
Podpowiedź
Opracowanie redakcyjne
Podpowiedź 1
Oddziel strukturę pierwszorzędową od przestrzennego zwinięcia białka.
Podpowiedź 2
Sprawdź, czy podane odczynniki hydrolizują wiązania peptydowe.
Podpowiedź 3
Porównaj aktywność enzymu przed zmianą kształtu, po denaturacji i po renaturacji.
Odpowiedź
Odpowiedź przykładowa / klucz CKE
1. – F, 2. – P.
Zasady oceniania
1 pkt – za poprawną ocenę dwóch stwierdzeń. 0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.
Wyjaśnienie
Opracowanie redakcyjne
F i P. Opisane czynniki niszczą oddziaływania stabilizujące strukturę przestrzenną, ale nie przecinają łańcucha na poziomie wiązań peptydowych. Dlatego sekwencja aminokwasów pozostaje zachowana. Utrata prawidłowego kształtu wyłącza aktywność enzymu, a jego odtworzenie w opisanym doświadczeniu ją przywraca. Nie każda denaturacja dowolnego białka jest jednak odwracalna.
Sprawdź kompletność rozwiązania
1 pkt – za poprawną ocenę dwóch stwierdzeń. 0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.
Wymagania podstawy programowej
1. Do opisanej powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy dochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej.
W podstawie programowej
Denaturacja, renaturacja i aktywność enzymu. Zakres części: 1. Do opisanej powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy dochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej..
- PR:I.2.2 — przedstawia budowę białek (uwzględniając wiązania peptydowe); rozróżnia białka proste i złożone; opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek; przedstawia wpływ czynników fizycznych i chemicznych na białko (zjawisko koagulacji i denaturacji); określa biologiczne znaczenie białek (albuminy, globuliny, histony, kolagen, keratyna, hemoglobina, mioglobina); przeprowadza obserwacje wpływu wybranych czynników fizycznych i chemicznych na białko;
- PR:III.3.1 — przedstawia charakterystyczne cechy budowy enzymu;
2. Denaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja przywraca jej aktywność katalityczną.
W podstawie programowej
Denaturacja, renaturacja i aktywność enzymu. Zakres części: 2. Denaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja przywraca jej aktywność katalityczną..
- PR:I.2.2 — przedstawia budowę białek (uwzględniając wiązania peptydowe); rozróżnia białka proste i złożone; opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek; przedstawia wpływ czynników fizycznych i chemicznych na białko (zjawisko koagulacji i denaturacji); określa biologiczne znaczenie białek (albuminy, globuliny, histony, kolagen, keratyna, hemoglobina, mioglobina); przeprowadza obserwacje wpływu wybranych czynników fizycznych i chemicznych na białko;
- PR:III.3.1 — przedstawia charakterystyczne cechy budowy enzymu;
Przypisanie redakcyjne do podstawy BIO-PP2024.
Informacje i źródła zadania
ID zadania: BIO-2025-MAJ-F2015-Z1-1
Organizator: CKE
Działy: Chemizm życia | Energia i metabolizm
Organizmy: zwierzęta
Zagadnienia: Składniki organiczne | Enzymy